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SUMO: From Bench to Bedside.

Tytuł :
SUMO: From Bench to Bedside.
Autorzy :
Chang HM; Center for Precision Medicine, Department of Medicine, University of Missouri, Columbia, Missouri.
Yeh ETH; Center for Precision Medicine, Department of Medicine, University of Missouri, Columbia, Missouri.
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Źródło :
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Typ publikacji :
Journal Article; Research Support, N.I.H., Extramural; Review
Język :
English
Imprint Name(s) :
Publication: Bethesda, MD : American Physiological Society
Original Publication: Washington [etc.] American Physiological Society.
MeSH Terms :
Small Ubiquitin-Related Modifier Proteins/*metabolism
Adaptive Immunity/physiology ; Animals ; Cardiovascular Diseases/metabolism ; Diabetes Mellitus/metabolism ; Humans ; Neoplasms/metabolism ; Protein Processing, Post-Translational ; Small Ubiquitin-Related Modifier Proteins/genetics
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Contributed Indexing :
Keywords: SUMO*; Sentrin*; biochemistry*; cancer*; heart*; physiology*
Substance Nomenclature :
0 (Small Ubiquitin-Related Modifier Proteins)
Entry Date(s) :
Date Created: 20200716 Date Completed: 20201014 Latest Revision: 20201210
Update Code :
20201218
PubMed Central ID :
PMC7717128
DOI :
10.1152/physrev.00025.2019
PMID :
32666886
Czasopismo naukowe
Sentrin/small ubiquitin-like modifier (SUMO) is protein modification pathway that regulates multiple biological processes, including cell division, DNA replication/repair, signal transduction, and cellular metabolism. In this review, we will focus on recent advances in the mechanisms of disease pathogenesis, such as cancer, diabetes, seizure, and heart failure, which have been linked to the SUMO pathway. SUMO is conjugated to lysine residues in target proteins through an isopeptide linkage catalyzed by SUMO-specific activating (E1), conjugating (E2), and ligating (E3) enzymes. In steady state, the quantity of SUMO-modified substrates is usually a small fraction of unmodified substrates due to the deconjugation activity of the family Sentrin/SUMO-specific proteases (SENPs). In contrast to the complexity of the ubiquitination/deubiquitination machinery, the biochemistry of SUMOylation and de-SUMOylation is relatively modest. Specificity of the SUMO pathway is achieved through redox regulation, acetylation, phosphorylation, or other posttranslational protein modification of the SUMOylation and de-SUMOylation enzymes. There are three major SUMOs. SUMO-1 usually modifies a substrate as a monomer; however, SUMO-2/3 can form poly-SUMO chains. The monomeric SUMO-1 or poly-SUMO chains can interact with other proteins through SUMO-interactive motif (SIM). Thus SUMO modification provides a platform to enhance protein-protein interaction. The consequence of SUMOylation includes changes in cellular localization, protein activity, or protein stability. Furthermore, SUMO may join force with ubiquitin to degrade proteins through SUMO-targeted ubiquitin ligases (STUbL). After 20 yr of research, SUMO has been shown to play critical roles in most, if not all, biological pathways. Thus the SUMO enzymes could be targets for drug development to treat human diseases.

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