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Purification of a proteolytic enzyme from the venom os Bothrops brazili sanke and estudy of its activity on fibrinogen
Purificación de una enzima proteolítica del veneno de Bothrops brazili y estudio de su actividad sobre fibrinógeno

Tytuł :
Purification of a proteolytic enzyme from the venom os Bothrops brazili sanke and estudy of its activity on fibrinogen
Purificación de una enzima proteolítica del veneno de Bothrops brazili y estudio de su actividad sobre fibrinógeno
Autorzy :
Azañero, María
Escobar, Enrique
Yarlequé, Armando
Pokaż więcej
Temat :
Enzyme
fibrinogenase
venom
Bothrops brazili
Enzima
fibrinogenasa
veneno
Źródło :
Revista Peruana de Biología; Vol 7 No 1 (2000); 55 - 66
Revista Peruana de Biología; Vol. 7 Núm. 1 (2000); 55 - 66
Wydawca :
Facultad de Ciencias Biológicas, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2014.
Rok publikacji :
2014
Kolekcja :
OTHER
Opis pliku :
application/pdf
Język :
Spanish; Castilian
ISSN :
1561-0837
1727-9933
DOI :
10.15381/rpb.v7i1.6728
Numer akcesji :
edsair.4dc99724cf04..8567dfebbd51215d98869dd14906fe27
A proteolitic enzyme was purified from Bothrops brazili peruvian snake venom using Sephadex G-100 followed by CM-Sephadex C-50, in both two cases with 0.05M ammonium acetate pH 7,0. The enzyme was purified 3,2 fold with 52,5% of yield and by gel filtration the enzyme showed 18 000 of molecular weight, while the PAGE-SIDS showed only one protein band of 22 000 in the presence of mercaptoethanol and 20 300 under nonreducing conditions which suggests that the enzyme has a single polypeptide chain with disulfide bond. The enzyme hydrolizes fibrinogen, fibrin, casein and albumin, but not hemoglobin and mioglobin. The enzyme is a Aa-fibrinogenase because preferentially hydrolizes the Aa chain of the fibrinogen molecule. This activity is inhibited by EDTA but not by PMSF, TLCK, iodoacetate and pepstatin, suggests that is a metalloproteinase, however the ions Ca++, Mg++ and Zn++ cannot reactivate the inhibition by EDTA. Finally the enzyme is stable up to 45 °C and in its effect on fibrin the enzyme is to attack a chain rapidly.
Se ha aislado una enzima proteolítica del veneno de la serpiente peruana Bothrops brazili, por cromatografía en Sephadex G-100 y CM-Sephadex C-50, con buffer acetato de amonio 0,05M pH 7,0. La enzima fue purificada 3,2 veces con un rendimiento de 52,5% y el peso molecular calculado por filtración en gel fue de 18 000, mientras que la PAGE-SDS permitió observar una sola banda proteica de 22 000 daltons en condiciones reductoras y de 20 300 daltons en condiciones no reductoras, determinándose que la enzima es de una sola cadena polipeptídica con al menos un enlace disulfuro. La enzima hidroliza fibrinógeno, fibrina, caseína y albúmina, pero no hemoglobina ni mioglobina. Por su acción sobre el fibrinógeno, es una Aa-fibrinogenasa ya que hidroliza primero la cadena Aa del fibrinógeno y luego la cadena Bb. Esta actividad es inhibida por EDTA pero no por PMSF, TLCK, iodoacetato y pepstatin, indicando que se trata de una metaloproteinasa; sin embargo, los iones Ca++, Mg++ y Zn++, no restablecen la actividad. Finalmente, la enzima es estable hasta los 45 °C y en su acción sobre fibrina, la hidrólisis se da preferencialmente sobre la cadena a.

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