Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Przeglądasz jako GOŚĆ
Tytuł pozycji:

Purification and characterization of an extracellular 29-kilodalton phospholipase C from Listeria monocytogenes

Tytuł :
Purification and characterization of an extracellular 29-kilodalton phospholipase C from Listeria monocytogenes
Autorzy :
Geoffroy, Christiane
Raveneau, Jacques
Beretti, Jean-Luc
Lecroisey, Anne
Vazquez-Boland, Jose A
Alouf, Joseph E
Berche, Patrick
Pokaż więcej
Temat :
Amino Acid Sequence
Blotting, Western
Extracellular Space/enzymology
Hemolysin Proteins
Hydrogen-Ion Concentration
Listeria monocytogenes/enzymology
Metalloproteins/metabolism
Molecular Sequence Data
Molecular Weight
Phosphatidylcholines/metabolism
Sphingomyelins/metabolism
Substrate Specificity
Type C Phospholipases/chemistry
Type C Phospholipases/isolation & purification
Type C Phospholipases/metabolism
Zinc/metabolism
Źródło :
Geoffroy, C, Raveneau, J, Beretti, J-L, Lecroisey, A, Vazquez-Boland, J A, Alouf, J E & Berche, P 1991, ' Purification and characterization of an extracellular 29-kilodalton phospholipase C from Listeria monocytogenes ', Infection and Immunity, vol. 59, no. 7, pp. 2382-8 .
Rok publikacji :
1991
Opis pliku :
application/pdf
Język :
English
Numer akcesji :
edsair.od......3094..61fe7a12c6862e0937a03f8dfeb6abce
We purified and characterized an extracellular phospholipase produced by Listeria monocytogenes. This enzyme was separated as a homogeneous protein of 29 kDa by chromatography on DEAE-52 cellulose and Bio-Gel P100 columns. It is a zinc-dependent phospholipase C (PLC) that is mainly active at pH 6 to 7 and expresses lecithinase activity and a weaker sphingomyelinase activity. The exoenzyme also hydrolyzed phosphatidylcholine, phosphatidylethanolamine, phosphatidylserine, and sphingomyelin but not phosphatidylinositol. It was distinct from the 36-kDa phosphatidylinositol PLC produced by L. monocytogenes and from the L. ivanovii sphingomyelinase. The pure protein expressed a weak, calcium-independent hemolytic activity and was not toxic in mice. Western immunoblot analysis using a rabbit immune serum raised against the enzyme showed that all virulent strains of L. monocytogenes tested produced in the culture supernatant a 29-kDa PLC. In contrast, no proteins antigenically related to the 29-kDa PLC were detected in supernatants of L. ivanovii, L. seeligeri, L. innocua, or L. welshimeri. The role in virulence of the 29-kDa PLC specifically produced by L. monocytogenes remains to be established.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies