Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Tytuł pozycji:

Accelerated Molecular Dynamics Applied to the Peptaibol Folding Problem

Tytuł:
Accelerated Molecular Dynamics Applied to the Peptaibol Folding Problem
Autorzy:
Chetna Tyagi
Tamás Marik
Csaba Vágvölgyi
László Kredics
Ferenc Ötvös
Temat:
accelerated molecular dynamics
alamethicin
membrane
peptaibol
Biology (General)
QH301-705.5
Chemistry
QD1-999
Źródło:
International Journal of Molecular Sciences, Vol 20, Iss 17, p 4268 (2019)
Wydawca:
MDPI AG, 2019.
Rok publikacji:
2019
Kolekcja:
LCC:Biology (General)
LCC:Chemistry
Typ dokumentu:
article
Opis pliku:
electronic resource
Język:
English
ISSN:
1422-0067
20174268
Relacje:
https://www.mdpi.com/1422-0067/20/17/4268; https://doaj.org/toc/1422-0067
DOI:
10.3390/ijms20174268
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/2bfa892e78a749caa9f195818378df12  Link otwiera się w nowym oknie
Numer akcesji:
edsdoj.2bfa892e78a749caa9f195818378df12
Czasopismo naukowe
The use of enhanced sampling molecular dynamics simulations to facilitate the folding of proteins is a relatively new approach which has quickly gained momentum in recent years. Accelerated molecular dynamics (aMD) can elucidate the dynamic path from the unfolded state to the near-native state, “flattened” by introducing a non-negative boost to the potential. Alamethicin F30/3 (Alm F30/3), chosen in this study, belongs to the class of peptaibols that are 7−20 residue long, non-ribosomally synthesized, amphipathic molecules that show interesting membrane perturbing activity. The recent studies undertaken on the Alm molecules and their transmembrane channels have been reviewed. Three consecutive simulations of ~900 ns each were carried out where N-terminal folding could be observed within the first 100 ns, while C-terminal folding could only be achieved almost after 800 ns. It took ~1 μs to attain the near-native conformation with stronger potential boost which may take several μs worth of classical MD to produce the same results. The Alm F30/3 hexamer channel was also simulated in an E. coli mimicking membrane under an external electric field that correlates with previous experiments. It can be concluded that aMD simulation techniques are suited to elucidate peptaibol structures and to understand their folding dynamics.
Zaloguj się, aby uzyskać dostęp do pełnego tekstu.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies