Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Tytuł pozycji:

Stability Characterization of a Vaccine Antigen Based on the Respiratory Syncytial Virus Fusion Glycoprotein.

Tytuł:
Stability Characterization of a Vaccine Antigen Based on the Respiratory Syncytial Virus Fusion Glycoprotein.
Autorzy:
Jessica A Flynn
Eberhard Durr
Ryan Swoyer
Pedro J Cejas
Melanie S Horton
Jennifer D Galli
Scott A Cosmi
Amy S Espeseth
Andrew J Bett
Lan Zhang
Temat:
Medicine
Science
Źródło:
PLoS ONE, Vol 11, Iss 10, p e0164789 (2016)
Wydawca:
Public Library of Science (PLoS), 2016.
Rok publikacji:
2016
Kolekcja:
LCC:Medicine
LCC:Science
Typ dokumentu:
article
Opis pliku:
electronic resource
Język:
English
ISSN:
1932-6203
Relacje:
http://europepmc.org/articles/PMC5072732?pdf=render; https://doaj.org/toc/1932-6203
DOI:
10.1371/journal.pone.0164789
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/48f35b7eeaad4ea8b2956b94461371da  Link otwiera się w nowym oknie
Numer akcesji:
edsdoj.48f35b7eeaad4ea8b2956b94461371da
Czasopismo naukowe
Infection with Respiratory Syncytial Virus (RSV) causes both upper and lower respiratory tract disease in humans, leading to significant morbidity and mortality in both young children and older adults. Currently, there is no licensed vaccine available, and therapeutic options are limited. During the infection process, the type I viral fusion (F) glycoprotein on the surface of the RSV particle rearranges from a metastable prefusion conformation to a highly stable postfusion form. In people naturally infected with RSV, most potent neutralizing antibodies are directed to the prefusion form of the F protein. Therefore, an engineered RSV F protein stabilized in the prefusion conformation (DS-Cav1) is an attractive vaccine candidate. Long-term stability at 4°C or higher is a desirable attribute for a commercial subunit vaccine antigen. To assess the stability of DS-Cav1, we developed assays using D25, an antibody which recognizes the prefusion F-specific antigenic site Ø, and a novel antibody 4D7, which was found to bind antigenic site I on the postfusion form of RSV F. Biophysical analysis indicated that, upon long-term storage at 4°C, DS-Cav1 undergoes a conformational change, adopting alternate structures that concomitantly lose the site Ø epitope and gain the ability to bind 4D7.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies