Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Ukraiński (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaUniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu

Wyszukujesz frazę ""Luca De Gioia"" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-20 z 38
Tytuł:
The Photochemistry of Fe2(S2C3H6)(CO)6(µ-CO) and Its Oxidized Form, Two Simple [FeFe]-Hydrogenase CO-Inhibited Models. A DFT and TDDFT Investigation
Autorzy:
Federica Arrigoni
Giuseppe Zampella
Luca De Gioia
Claudio Greco
Luca Bertini
Pokaż więcej
Temat:
metal-carbonyl complexes
[FeFe]-hydrogenases
density functional theory
time-dependent DFT
organometallic photochemistry
Inorganic chemistry
QD146-197
Źródło:
Inorganics, Vol 9, Iss 16, p 16 (2021)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
https://www.mdpi.com/2304-6740/9/2/16; https://doaj.org/toc/2304-6740
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/60efdb5cda69443f93060b3c21866539  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknieSzczegóły
Tytuł:
Inhibitors of the Cdc34 acidic loop: A computational investigation integrating molecular dynamics, virtual screening and docking approaches
Autorzy:
Alberto Arrigoni
Luca Bertini
Luca De Gioia
Elena Papaleo
Pokaż więcej
Temat:
Cdc34
Docking
E2 conjugating enzyme
Ubiquitin
Virtual screening
Ubiquitination
Biology (General)
QH301-705.5
Źródło:
FEBS Open Bio, Vol 4, Iss C, Pp 473-484 (2014)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211546314000473; https://doaj.org/toc/2211-5463
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/602d0ceb7a7849e4af7b072d5f4b5671  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Szczegóły
Tytuł:
Reciprocal influence of protein domains in the cold-adapted acyl aminoacyl peptidase from Sporosarcina psychrophila.
Autorzy:
Federica Parravicini
Antonino Natalello
Elena Papaleo
Luca De Gioia
Silvia Maria Doglia
Marina Lotti
Stefania Brocca
Pokaż więcej
Temat:
Medicine
Science
Źródło:
PLoS ONE, Vol 8, Iss 2, p e56254 (2013)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
http://europepmc.org/articles/PMC3574126?pdf=render; https://doaj.org/toc/1932-6203
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/b1f4a6b3235744bb89e2fe61a4e856a0  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknieSzczegóły
Tytuł:
Loop 7 of E2 enzymes: an ancestral conserved functional motif involved in the E2-mediated steps of the ubiquitination cascade.
Autorzy:
Elena Papaleo
Nicola Casiraghi
Alberto Arrigoni
Marco Vanoni
Paola Coccetti
Luca De Gioia
Pokaż więcej
Temat:
Medicine
Science
Źródło:
PLoS ONE, Vol 7, Iss 7, p e40786 (2012)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
http://europepmc.org/articles/PMC3399832?pdf=render; https://doaj.org/toc/1932-6203
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/72f2240cda1a4b26a01b692dac94b22e  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknieSzczegóły
Tytuł:
An acidic loop and cognate phosphorylation sites define a molecular switch that modulates ubiquitin charging activity in Cdc34-like enzymes.
Autorzy:
Elena Papaleo
Valeria Ranzani
Farida Tripodi
Alessandro Vitriolo
Claudia Cirulli
Piercarlo Fantucci
Lilia Alberghina
Marco Vanoni
Luca De Gioia
Paola Coccetti
Pokaż więcej
Temat:
Biology (General)
QH301-705.5
Źródło:
PLoS Computational Biology, Vol 7, Iss 5, p e1002056 (2011)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
http://europepmc.org/articles/PMC3102755?pdf=render; https://doaj.org/toc/1553-734X; https://doaj.org/toc/1553-7358
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/22b822c3ec764c19bb2f11aac9ec5c03  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknieSzczegóły
Tytuł:
Molecular dynamics of mesophilic-like mutants of a cold-adapted enzyme: insights into distal effects induced by the mutations.
Autorzy:
Elena Papaleo
Marco Pasi
Matteo Tiberti
Luca De Gioia
Pokaż więcej
Temat:
Medicine
Science
Źródło:
PLoS ONE, Vol 6, Iss 9, p e24214 (2011)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
http://europepmc.org/articles/PMC3168468?pdf=render; https://doaj.org/toc/1932-6203
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/3b962c7b44f546b8a86dba2872b5d9cf  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknieSzczegóły
Tytuł:
DFT characterization of key intermediates in thiols oxidation catalyzed by amavadinElectronic supplementary information (ESI) available. See DOI: 10.1039/c1dt10103j.
Autorzy:
Luca Bertini
Valentina Barbieri
Piercarlo Fantucci
Luca De Gioia
Giuseppe Zampella
Pokaż więcej
Temat:
OXIDATION
INTERMEDIATES (Chemistry)
DENSITY functionals
ANIONS
CATALYSIS
AMANITA
THIOLS
PROTON transfer reactions
CHEMICAL kinetics
CHEMICAL reactions
Źródło:
Dalton Transactions: An International Journal of Inorganic Chemistry; Jul2011, Vol. 40 Issue 30, p7704-7712, 9p
Czasopismo naukowe
Szczegóły
Tytuł:
Electrocatalytic dihydrogen evolution mechanism of [Fe2(CO)4(κ2-Ph2PCH2CH2PPh2)(μ-S(CH2)3S)] and related models of the [FeFe]-hydrogenases active site: a DFT investigationElectronic supplementary information (ESI) available: Optimized geometries of variously substituted monoprotonated complexes (Fig. S1, S2 and S3); optimized geometries of diprotonated cationic (Fig. S4), neutral (Fig. S5) and anionic complexes (Fig. S6); optimized geometries of triprotonated cationic (Fig. S7) and neutral (Fig. S8) complexes. See DOI: 10.1039/b926040d
Autorzy:
Claudio Greco
Piercarlo Fantucci
Luca De Gioia
Ricardo Suarez-Bertoa
Maurizio Bruschi
Jean Talarmin
Philippe Schollhammer
Pokaż więcej
Temat:
ELECTROCATALYSIS
REACTION mechanisms (Chemistry)
ORGANOIRON compounds
HYDROGENASE
BINDING sites
HYDROGEN production
DENSITY functionals
PROTON transfer reactions
Źródło:
Dalton Transactions: An International Journal of Inorganic Chemistry; Jul2010, Vol. 39 Issue 31, p7320-7329, 10p
Czasopismo naukowe
Szczegóły
Wyświetlanie 1-20 z 38

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies