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Wyszukujesz frazę ""Maroun RC"" wg kryterium: Autor


Tytuł :
Lin28, a major translation reprogramming factor, gains access to YB-1-packaged mRNA through its cold-shock domain.
Autorzy :
Samsonova A; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
El Hage K; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Desforges B; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Joshi V; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Clément MJ; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Lambert G; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Henrie H; SYNSIGHT, 4 rue Pierre Fontaine, 91058, Evry, France.
Babault N; SYNSIGHT, 4 rue Pierre Fontaine, 91058, Evry, France.
Craveur P; SYNSIGHT, 4 rue Pierre Fontaine, 91058, Evry, France.
Maroun RC; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Steiner E; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Bouhss A; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Maucuer A; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Lyabin DN; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino, 142290, Russian Federation.
Ovchinnikov LP; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino, 142290, Russian Federation.
Hamon L; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France.
Pastré D; SABNP, Univ Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025, Evry, France. .
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Źródło :
Communications biology [Commun Biol] 2021 Mar 19; Vol. 4 (1), pp. 359. Date of Electronic Publication: 2021 Mar 19.
Typ publikacji :
Journal Article
Czasopismo naukowe
Tytuł :
Publisher Correction: Molecular dynamics of the histamine H3 membrane receptor reveals different mechanisms of GPCR signal transduction.
Autorzy :
Herrera-Zúñiga LD; UMR‑S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.; Área de Estudios de Posgrado e Investigación, Tecnológico de Estudios Superiores del Oriente del Estado de México, Los Reyes Acaquilpan, Mexico.
Moreno-Vargas LM; Computational Biology and Drug Design Research Unit, Federico Gómez Children's Hospital of Mexico City, Mexico City, Mexico.; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.
Ballaud L; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.
Correa-Basurto J; UMR‑S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.; Laboratorio de Modelado Molecular y Bioinformática, Escuela Superior de Medicina, Instituto Politécnico Nacional, Mexico City, Mexico.
Prada-Gracia D; Computational Biology and Drug Design Research Unit, Federico Gómez Children's Hospital of Mexico City, Mexico City, Mexico.
Pastré D; UMR‑S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.
Curmi PA; UMR‑S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.
Arrang JM; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.
Maroun RC; UMR‑S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France. charbel.maroun@inserm.fr.; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France. charbel.maroun@inserm.fr.
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Źródło :
Scientific reports [Sci Rep] 2021 Jan 25; Vol. 11 (1), pp. 2664. Date of Electronic Publication: 2021 Jan 25.
Typ publikacji :
Published Erratum
Tytuł :
Molecular dynamics of the histamine H3 membrane receptor reveals different mechanisms of GPCR signal transduction.
Autorzy :
Herrera-Zúñiga LD; UMR-S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.; Área de Estudios de Posgrado e Investigación, Tecnológico de Estudios Superiores del Oriente del Estado de México, Los Reyes Acaquilpan, Mexico.
Moreno-Vargas LM; Computational Biology and Drug Design Research Unit, Federico Gómez Children's Hospital of Mexico City, Mexico City, Mexico.; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.
Ballaud L; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.
Correa-Basurto J; UMR-S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.; Laboratorio de Modelado Molecular y Bioinformática, Escuela Superior de Medicina, Instituto Politécnico Nacional, Mexico City, Mexico.
Prada-Gracia D; Computational Biology and Drug Design Research Unit, Federico Gómez Children's Hospital of Mexico City, Mexico City, Mexico.
Pastré D; UMR-S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.
Curmi PA; UMR-S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France.
Arrang JM; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France.
Maroun RC; UMR-S U1204, Structure et Activité de Biomolécules Normales et Pathologiques, INSERM/Université d'Evry-Val d'Essonne/Université Paris-Saclay, 91000, Evry, France. charbel.maroun@inserm.fr.; Laboratoire de Neurobiologie et Pharmacologie Moléculaire, INSERM U894, Centre de Psychiatrie et Neurosciences, 75014, Paris, France. charbel.maroun@inserm.fr.
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Źródło :
Scientific reports [Sci Rep] 2020 Oct 09; Vol. 10 (1), pp. 16889. Date of Electronic Publication: 2020 Oct 09.
Typ publikacji :
Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms :
Molecular Dynamics Simulation*
Receptors, G-Protein-Coupled/*metabolism
Receptors, Histamine H3/*metabolism
Signal Transduction/*genetics
Signal Transduction/*physiology
1,2-Dipalmitoylphosphatidylcholine/metabolism ; Animals ; Binding Sites ; Protein Binding ; Rats
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Tytuł :
YB-1, an abundant core mRNA-binding protein, has the capacity to form an RNA nucleoprotein filament: a structural analysis.
Autorzy :
Kretov DA; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino 142290, Russian Federation.; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Clément MJ; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Lambert G; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Durand D; Institute for Integrative Biology of the Cell (I2BC), CEA, CNRS, Université Paris-Sud, Université Paris-Saclay, 91198 Gif-sur-Yvette, France.
Lyabin DN; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino 142290, Russian Federation.
Bollot G; Synsight, a/s IncubAlliance 86 rue de Paris Orsay 91400, France.
Bauvais C; Synsight, a/s IncubAlliance 86 rue de Paris Orsay 91400, France.
Samsonova A; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Budkina K; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino 142290, Russian Federation.; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Maroun RC; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Hamon L; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Bouhss A; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Lescop E; Institut de Chimie des Substances Naturelles, CNRS UPR 2301, Université Paris-Saclay, 91198 Gif sur Yvette cedex, France.
Toma F; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Curmi PA; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Maucuer A; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
Ovchinnikov LP; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino 142290, Russian Federation.
Pastré D; SABNP, University of Evry, INSERM U1204, Université Paris-Saclay, 91025 Evry, France.
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Źródło :
Nucleic acids research [Nucleic Acids Res] 2019 Apr 08; Vol. 47 (6), pp. 3127-3141.
Typ publikacji :
Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms :
Nucleoproteins/*chemistry
RNA-Binding Proteins/*ultrastructure
Y-Box-Binding Protein 1/*ultrastructure
Amino Acid Sequence/genetics ; Cytoskeleton/genetics ; Cytoskeleton/ultrastructure ; Escherichia coli/genetics ; Humans ; Nucleoproteins/genetics ; Nucleoproteins/ultrastructure ; Protein Binding/genetics ; Protein Biosynthesis/genetics ; Protein Folding ; RNA, Messenger/chemistry ; RNA, Messenger/genetics ; RNA-Binding Proteins/genetics ; Ribosomes/chemistry ; Ribosomes/genetics ; Y-Box-Binding Protein 1/chemistry ; Y-Box-Binding Protein 1/genetics
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Tytuł :
Multiplex epithelium dysfunction due to CLDN10 mutation: the HELIX syndrome.
Autorzy :
Hadj-Rabia S; Department of Dermatology, Hôpital Necker-Enfants Malades, Paris, France.; Reference Center for Genodermatoses and Rare Skin Diseases (MAGEC), INSERM U1163, Université Paris Descartes-Sorbonne Paris Cité, Institut Imagine, Hôpital Universitaire Necker-Enfants Malades, Paris, France.
Brideau G; INSERM UMRS 1138, Cordeliers Research Center, Pierre et Marie Curie and Paris Descartes Universities, CNRS ERL 8228, Paris, France.
Al-Sarraj Y; Qatar Biomedical Research Institute, Hamad Ben Khalifa University, Doha, Qatar.
Maroun RC; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM); Université d'Evry Val d'Essonne; Université Paris-Saclay; Laboratoire Structure-Activité des Biomolécules Normales et Pathologiques, Evry, France.
Figueres ML; INSERM UMRS 1138, Cordeliers Research Center, Pierre et Marie Curie and Paris Descartes Universities, CNRS ERL 8228, Paris, France.
Leclerc-Mercier S; Reference Center for Genodermatoses and Rare Skin Diseases (MAGEC), INSERM U1163, Université Paris Descartes-Sorbonne Paris Cité, Institut Imagine, Hôpital Universitaire Necker-Enfants Malades, Paris, France.; Department of Pathology, Hôpital Necker-Enfants Malades, Paris, France.
Olinger E; Institute of Physiology, University of Zurich, Zurich, Switzerland.
Baron S; INSERM UMRS 1138, Cordeliers Research Center, Pierre et Marie Curie and Paris Descartes Universities, CNRS ERL 8228, Paris, France.; Department of Physiology, Assistance Publique-Hôpitaux de Paris, Hôpital Européen Georges Pompidou, Paris, France.
Chaussain C; Department of Odontology, AP-HP, and Reference Center for Rare Diseases of the Metabolism of Calcium and Phosphorus, Nord Val de Seine Hospital (Bretonneau), Paris, France.
Nochy D; Department of Pathology, Assistance Publique-Hopitaux de Paris, Hôpital Européen Georges Pompidou, Paris, France.
Taha RZ; Qatar Biomedical Research Institute, Hamad Ben Khalifa University, Doha, Qatar.
Knebelmann B; Department of Nephrology, INSERM U845, Université Paris Descartes-Sorbonne Paris Cité, Hôpital Necker, Paris, France.
Joshi V; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM); Université d'Evry Val d'Essonne; Université Paris-Saclay; Laboratoire Structure-Activité des Biomolécules Normales et Pathologiques, Evry, France.
Curmi PA; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM); Université d'Evry Val d'Essonne; Université Paris-Saclay; Laboratoire Structure-Activité des Biomolécules Normales et Pathologiques, Evry, France.
Kambouris M; Qatar Biomedical Research Institute, Hamad Ben Khalifa University, Doha, Qatar.; Department of Genetics, Yale University School of Medicine, New Haven Connecticut, USA.; Department of Pathology, Sidra Medical and Research Center, Doha, Qatar.
Vargas-Poussou R; INSERM UMRS 1138, Cordeliers Research Center, Pierre et Marie Curie and Paris Descartes Universities, CNRS ERL 8228, Paris, France.; Department of Genetics, Assistance Publique-Hopitaux de Paris, Hopital Européen Georges Pompidou, Paris, France.
Bodemer C; Department of Dermatology, Hôpital Necker-Enfants Malades, Paris, France.; Reference Center for Genodermatoses and Rare Skin Diseases (MAGEC), INSERM U1163, Université Paris Descartes-Sorbonne Paris Cité, Institut Imagine, Hôpital Universitaire Necker-Enfants Malades, Paris, France.
Devuyst O; Institute of Physiology, University of Zurich, Zurich, Switzerland.
Houillier P; INSERM UMRS 1138, Cordeliers Research Center, Pierre et Marie Curie and Paris Descartes Universities, CNRS ERL 8228, Paris, France.; Department of Physiology, Assistance Publique-Hôpitaux de Paris, Hôpital Européen Georges Pompidou, Paris, France.
El-Shanti H; Qatar Biomedical Research Institute, Hamad Ben Khalifa University, Doha, Qatar.; Department of Pediatrics, University of Iowa, Carver College of Medicine, Iowa City, Iowa, USA.; Department of Pediatrics, University of Jordan, School of Medicine, Amman, Jordan.
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Źródło :
Genetics in medicine : official journal of the American College of Medical Genetics [Genet Med] 2018 Feb; Vol. 20 (2), pp. 190-201. Date of Electronic Publication: 2017 Aug 03.
Typ publikacji :
Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms :
Genetic Association Studies*
Genetic Predisposition to Disease*
Mutation*
Claudins/*genetics
Epithelium/*metabolism
Abnormalities, Multiple/diagnosis ; Abnormalities, Multiple/genetics ; Animals ; Biopsy ; Claudins/chemistry ; Cloning, Molecular ; Consanguinity ; DNA Mutational Analysis ; Disease Models, Animal ; Genome-Wide Association Study ; Humans ; Mice ; Models, Biological ; Models, Molecular ; Pedigree ; Phenotype ; Structure-Activity Relationship ; Syndrome
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Tytuł :
Why computational methods for the study of biological macromolecules and their effectors?
Autorzy :
Maroun RC; Laboratoire Structure et Activité des Biomolécules Normales et Pathologiques, Université d'Évry-Val d'Essonne, Évry, France. Electronic address: .
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Źródło :
Boletin medico del Hospital Infantil de Mexico [Bol Med Hosp Infant Mex] 2016 Nov - Dec; Vol. 73 (6), pp. 363-364. Date of Electronic Publication: 2016 Nov 30.
Typ publikacji :
Editorial
Opinia redakcyjna
Tytuł :
Deciphering the GPER/GPR30-agonist and antagonists interactions using molecular modeling studies, molecular dynamics, and docking simulations.
Autorzy :
Méndez-Luna D; a Laboratorio de modelado Molecular y Diseño de Fármacos (Laboratory of Molecular Modeling and Drug Design), Sección de Estudios de Posgrado e Investigación, Escuela Superior de Medicina , Instituto Politécnico Nacional , Plan de San Luis y Díaz Mirón, 11340 México, D.F. , Mexico.
Martínez-Archundia M
Maroun RC
Ceballos-Reyes G
Fragoso-Vázquez MJ
González-Juárez DE
Correa-Basurto J
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Źródło :
Journal of biomolecular structure & dynamics [J Biomol Struct Dyn] 2015; Vol. 33 (10), pp. 2161-72. Date of Electronic Publication: 2015 Jan 14.
Typ publikacji :
Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms :
Benzodioxoles/*chemistry
Estradiol/*analogs & derivatives
Estradiol/*chemistry
Quinolines/*chemistry
Receptors, Estrogen/*chemistry
Receptors, G-Protein-Coupled/*chemistry
Tamoxifen/*chemistry
Amino Acid Motifs ; Binding Sites ; Fulvestrant ; Humans ; Hydrogen Bonding ; Ligands ; Molecular Docking Simulation ; Molecular Dynamics Simulation ; Molecular Sequence Data ; Protein Binding ; Protein Structure, Secondary ; Protein Structure, Tertiary ; Receptors, Estrogen/antagonists & inhibitors ; Receptors, G-Protein-Coupled/agonists ; Receptors, G-Protein-Coupled/antagonists & inhibitors ; Thermodynamics
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Tytuł :
Mutations in zinc finger 407 [ZNF407] cause a unique autosomal recessive cognitive impairment syndrome.
Autorzy :
Kambouris M
Maroun RC
Ben-Omran T
Al-Sarraj Y
Errafii K
Ali R
Boulos H
Curmi PA
El-Shanti H; Qatar Biomedical Research Institute, Medical Genetics Center, 69 Lusail Street, West Bay Area, P,O, Box: 33123, Doha, Qatar. .
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Źródło :
Orphanet journal of rare diseases [Orphanet J Rare Dis] 2014 Jun 07; Vol. 9, pp. 80. Date of Electronic Publication: 2014 Jun 07.
Typ publikacji :
Case Reports; Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms :
Genes, Recessive*
Mutation*
Cognition Disorders/*genetics
Zinc Fingers/*genetics
Abnormalities, Multiple/genetics ; Amino Acid Sequence ; Child ; Humans ; Male ; Molecular Sequence Data ; Pedigree ; Sequence Homology, Amino Acid ; Syndrome
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