Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Ukraiński (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaUniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu

Wyszukujesz frazę ""anticholinesterase"" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-20 z 227
Tytuł:
Donepezil inhibits neuromuscular junctional acetylcholinesterase and enhances synaptic transmission and function in isolated skeletal muscle.
Autorzy:
Redman RR; Centre for Discovery Brain Sciences, University of Edinburgh, Edinburgh, UK.
Mackenzie H; Centre for Discovery Brain Sciences, University of Edinburgh, Edinburgh, UK.
Dissanayake KN; Centre for Discovery Brain Sciences, University of Edinburgh, Edinburgh, UK.
Eddleston M; Pharmacology, Toxicology and Therapeutics, Centre for Cardiovascular Science, Queen's Medical Research Institute, University of Edinburgh, Edinburgh, UK.
Ribchester RR; Centre for Discovery Brain Sciences, University of Edinburgh, Edinburgh, UK.
Pokaż więcej
Źródło:
British journal of pharmacology [Br J Pharmacol] 2022 Dec; Vol. 179 (24), pp. 5273-5289. Date of Electronic Publication: 2022 Sep 15.
Typ publikacji:
Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms:
Acetylcholinesterase*/metabolism
Acetylcholinesterase*/pharmacology
Neuromuscular Junction*/metabolism
Humans ; Mice ; Animals ; Donepezil/pharmacology ; Synaptic Transmission ; Muscle, Skeletal/metabolism
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknie Pełny tekstSzczegóły
Tytuł:
Bio-Guided Fractionation of Stem Bark Extracts from Phyllanthus muellarianus : Identification of Phytocomponents with Anti-Cholinesterase Activity.
Autorzy:
Naldi M; Department of Pharmacy and Biotechnology, Alma Mater Studiorum University of Bologna, Via Belmeloro 6, 40126 Bologna, Italy.; Centre for Applied Biomedical Research-CRBA, University of Bologna, St. Orsola Hospital, Via Massarenti 9, 40138 Bologna, Italy.
Brusotti G; Department of Drug Sciences, University of Pavia, Viale Taramelli 12, 27100 Pavia, Italy.
Massolini G; Department of Drug Sciences, University of Pavia, Viale Taramelli 12, 27100 Pavia, Italy.
Andrisano V; Department for Life Quality Studies, Alma Mater Studiorum University of Bologna, Corso D'Augusto 237, 47921 Rimini, Italy.
Temporini C; Department of Drug Sciences, University of Pavia, Viale Taramelli 12, 27100 Pavia, Italy.
Bartolini M; Department of Pharmacy and Biotechnology, Alma Mater Studiorum University of Bologna, Via Belmeloro 6, 40126 Bologna, Italy.
Pokaż więcej
Źródło:
Molecules (Basel, Switzerland) [Molecules] 2021 Jul 20; Vol. 26 (14). Date of Electronic Publication: 2021 Jul 20.
Typ publikacji:
Journal Article
MeSH Terms:
Acetylcholinesterase*/chemistry
Cholinesterase Inhibitors*/chemistry
Cholinesterase Inhibitors*/isolation & purification
Molecular Docking Simulation*
Butyrylcholinesterase/*chemistry
Phyllanthus/*chemistry
Plant Bark/*chemistry
Plant Extracts/*chemistry
GPI-Linked Proteins/antagonists & inhibitors ; GPI-Linked Proteins/chemistry ; Humans ; Molecular Structure
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknie Pełny tekstSzczegóły
Tytuł:
Synthesis, in vitro and docking studies of 2-substituted 5,6,7,8-tetrahydrobenzo[4,5]thieno[2,3-d]pyrimidine-4(3H)-one derivatives as agents for the treatment of Alzheimer's disease
Autorzy:
Alexey S. Chiriapkin
Ivan P. Kodonidi
Dmitry I. Pozdnyakov
Alexander A. Glushko
Pokaż więcej
Temat:
alzheimer's disease
tetrahydrothienopyrimidine
synthesis
molecular docking
ache
acetylcholinesterase
anticholinesterase action
amyloid
medicinal chemistry
Chemistry
QD1-999
Źródło:
Chimica Techno Acta, Vol 9, Iss 2 (2022)
Opis pliku:
electronic resource
Relacje:
https://journals.urfu.ru/index.php/chimtech/article/view/5734; https://doaj.org/toc/2411-1414
Dostęp URL:
https://doaj.org/article/b29f0316433240dfb1750ad76e3c82ee  Link otwiera się w nowym oknie
Czasopismo naukowe
Szczegóły
Tytuł:
Isolation of flavonoids from Musa acuminata Colla (Simili radjah, ABB) and the in vitro inhibitory effects of its leaf and fruit fractions on free radicals, acetylcholinesterase, 15-lipoxygenase, and carbohydrate hydrolyzing enzymes.
Autorzy:
Oresanya IO; Faculty of Pharmacy, Department of Pharmacognosy, University of Ibadan, Ibadan, Nigeria.; International Institute of Tropical Agriculture, Genetic Resources Centre, Ibadan, Nigeria.; Department of Plant Sciences, University of the Free State, Phuthsditjhaba, South Africa.; Chair of Food Science, Institute of Nutritional Science and Interdisciplinary Research Center, Justus Liebig University Giessen, Giessen, Germany.
Sonibare MA; Faculty of Pharmacy, Department of Pharmacognosy, University of Ibadan, Ibadan, Nigeria.
Gueye B; International Institute of Tropical Agriculture, Genetic Resources Centre, Ibadan, Nigeria.
Balogun FO; Department of Plant Sciences, University of the Free State, Phuthsditjhaba, South Africa.
Adebayo S; Department of Plant Sciences, University of the Free State, Phuthsditjhaba, South Africa.
Ashafa AOT; Department of Plant Sciences, University of the Free State, Phuthsditjhaba, South Africa.
Morlock G; Chair of Food Science, Institute of Nutritional Science and Interdisciplinary Research Center, Justus Liebig University Giessen, Giessen, Germany.
Pokaż więcej
Źródło:
Journal of food biochemistry [J Food Biochem] 2020 Mar; Vol. 44 (3), pp. e13137. Date of Electronic Publication: 2020 Jan 03.
Typ publikacji:
Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't
MeSH Terms:
Acetylcholinesterase*
Musa*
Arachidonate 15-Lipoxygenase ; Flavonoids/pharmacology ; Free Radicals ; Fruit ; Plant Extracts/pharmacology ; Plant Leaves
Czasopismo naukowe
Pełny tekst  Link otwiera się w nowym oknie Pełny tekstSzczegóły
Wyświetlanie 1-20 z 227

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies